Главная Упрощенный режим Описание Шлюз Z39.50
Авторизация
Фамилия
Пароль
 

Базы данных


Статьи - результаты поиска

Вид поиска

Область поиска
Формат представления найденных документов:
полныйинформационныйкраткий
Отсортировать найденные документы по:
авторузаглавиюгоду изданиятипу документа
Поисковый запрос: (<.>K=пирофосфатаза<.>)
Общее количество найденных документов : 2
Показаны документы с 1 по 2
1.

   
    Влияние структурных изменений в зоне контакта субъединиц на активность и аллостерическую регуляцию пирофосфатазы из Mycobacterium tuberculosis [] / Р. С. Романов, С. А. Курилова, А. А. Байков, Е. В. Родина // Биохимия. - 2020. - Т. 85, № 3. - С. 378-386. - Библиогр.: с. 386 (22 назв. ). - Зональная научная библиотека имени Ю. А. Жданова Южного федерального университета. - code, bchm. - year, 2020. - to, 85. - no, 3. - ss, 378. - ad, 1. - d, 2020, , 0, y. - RUMARS-bchm20_to85_no3_ss378_ad1 . - ISSN 0320-9725
УДК
ББК 28.072
Рубрики: Биология
   Общая биохимия

Кл.слова (ненормированные):
Ec-Mt-РРаза -- L-малат -- Mycobacterium tuberculosis -- R14Q-Mt-PPаза -- аллостерическая регуляция -- пирофосфатаза -- сайт-направленный мутагенез -- фруктозо-1-фосфат
Аннотация: Гексамерная неорганическая пирофосфатаза из Mycobacterium tuberculosis (Mt-PPаза) имеет ряд структурных и функциональных особенностей, выделяющих ее среди гомологов, широко распространенных в живом мире. В частности, в ней иные контактные зоны субъединиц и отсутствует N-концевой участок полипептидной цепи. Сконструированы две мутантные формы фермента (Ec-Mt-РРазу и R14Q-Mt-PPазу), в первой из которых недостающая часть цепи достроена фрагментом РРазы Escherichia coli, а во второй произведена точечная замена в зоне контакта двух тримеров внутри гексамера. Обе модификации значительно улучшили каталитические свойства фермента и устранили его ингибирование избытком кофактора, иона магния.


Доп.точки доступа:
Романов, Р. С.; Курилова, С. А.; Байков, А. А.; Родина, Е. В.
Нет сведений об экземплярах (Источник в БД не найден)

Найти похожие

2.

   
    Влияние структурных изменений в зоне контакта субъединиц на активность и аллостерическую регуляцию пирофосфатазы из Mycobacterium tuberculosis [] / Р. С. Романов, С. А. Курилова, А. А. Байков, Е. В. Родина // Биохимия. - 2020. - Т. 85, № 3. - С. 378-386. - Библиогр.: с. 386 (22 назв. ). - Зональная научная библиотека имени Ю. А. Жданова Южного федерального университета. - code, bchm. - year, 2020. - to, 85. - no, 3. - ss, 378. - ad, 1. - d, 2020, , 0, y. - RUMARS-bchm20_to85_no3_ss378_ad1 . - ISSN 0320-9725
УДК
ББК 28.072
Рубрики: Биология
   Общая биохимия

Кл.слова (ненормированные):
Ec-Mt-РРаза -- L-малат -- Mycobacterium tuberculosis -- R14Q-Mt-PPаза -- аллостерическая регуляция -- пирофосфатаза -- сайт-направленный мутагенез -- фруктозо-1-фосфат
Аннотация: Гексамерная неорганическая пирофосфатаза из Mycobacterium tuberculosis (Mt-PPаза) имеет ряд структурных и функциональных особенностей, выделяющих ее среди гомологов, широко распространенных в живом мире. В частности, в ней иные контактные зоны субъединиц и отсутствует N-концевой участок полипептидной цепи. Сконструированы две мутантные формы фермента (Ec-Mt-РРазу и R14Q-Mt-PPазу), в первой из которых недостающая часть цепи достроена фрагментом РРазы Escherichia coli, а во второй произведена точечная замена в зоне контакта двух тримеров внутри гексамера. Обе модификации значительно улучшили каталитические свойства фермента и устранили его ингибирование избытком кофактора, иона магния.


Доп.точки доступа:
Романов, Р. С.; Курилова, С. А.; Байков, А. А.; Родина, Е. В.
Нет сведений об экземплярах (Источник в БД не найден)

Найти похожие

 
Статистика
за 08.07.2024
Число запросов 123672
Число посетителей 0
Число заказов 0
Top.Mail.Ru
© Международная Ассоциация пользователей и разработчиков электронных библиотек и новых информационных технологий
(Ассоциация ЭБНИТ)