Способность шапероноподобного белка alpha-кристаллина предотвращать агрегацию, но не рефолдинг beta[L]-кристаллина, поврежденного ультрафиолетом [] / К. О. Муранов, Н. Б. Полянский, С. Ю. Клейменов, М. А. Островский // Химическая физика. - 2019. - Т. 38, № 12. - С. 33-37 : ил. - Библиогр.: 34 назв. - Научно-техническая библиотека им. В. А. Обручева Томского политехнического университета. - code, chph. - year, 2019. - to, 38. - no, 12. - ss, 33. - ad, 1. - d, 2019, , 0, y. - RUMARS-chph19_to38_no12_ss33_ad1 . - ISSN 0207-401X
Рубрики: Биология Общая биохимия Кл.слова (ненормированные): alpha-кристаллины -- beta-кристаллины -- агрегация -- дифференциальная сканирующая калориметрия -- нативная структура -- поврежденные белки -- рефолдинг -- ультрафиолет -- хрусталики -- шапероноподобные белки Аннотация: Alpha-Кристаллин, входящий в семейство малых белков теплового шока, участвует в поддержании прозрачности хрусталика, предотвращая агрегацию поврежденных белков цитоплазмы волоконных клеток хрусталика. Целью работы было исследовать способность alpha-кристаллина восстанавливать нативную структуру beta[L]-кристаллина, поврежденного ультрафиолетом (УФ). Было показано, что alpha-кристаллин тормозит агрегацию beta[L]-кристаллина, поврежденного УФ, в условиях, близких к физиологическим (температура - 37°C, изотонический раствор, pH 7. 0). Однако инкубация beta[L]-кристаллина, поврежденного УФ, с alpha-кристаллином не приводила к ренатурации белка, что было показано методом дифференциальной сканирующей калориметрии. Таким образом, alpha-кристаллин не обладает свойствами истинного шаперона и не способен восстанавливать нативную структуру белка, поврежденного УФ. Доп.точки доступа: Муранов, К. О.; Полянский, Н. Б.; Клейменов, С. Ю.; Островский, М. А. Нет сведений об экземплярах (Источник в БД не найден) |